Разница между глобулярным белком и волокнистыми белками

Глобулярный белок против волокнистых белков

Белки - это химические питательные вещества, которые необходимы для создания различных тканей организма, а также для восстановления изношенных клеток. Белки делятся на 3 основные группы, а именно глобулярные белки, волокнистые белки и мембранные белки.

Разница в структуре

Глобулярный белок имеет сферическую форму и обладает способностью образовывать коллоиды с водой. Растворяется в воде. Глобулярные белки также называют сферопротеинами из-за их формы. Волокнистые белки также называют склеропротеинами. Волокнистые белки представляют собой удлиненные нитевидные структуры и обычно присутствуют в форме палочек или проволок. Гемоглобин является примером глобулярного белка, в то время как кератин, коллаген и эластин являются волокнистыми белками. Кератин содержится в волосах, рогах, ногтях, перьях и т. Д..

Важной отличительной особенностью является то, что волокнистые белки нерастворимы в воде, слабых кислотах и ​​слабых основаниях, но растворимы в сильных кислотах и ​​щелочах, тогда как глобулярные белки растворимы в воде, кислотах и ​​основаниях. Пептидные цепи связаны между собой сильными межмолекулярными водородными связями в волокнистых белках, тогда как в глобулярных белках они удерживаются вместе слабыми межмолекулярными водородными связями. Склеропротеины не денатурируют так легко, как глобулярные белки.

Волокнистые белки имеют первичные и вторичные структуры. Они состоят из одного блока или структуры, которая повторяется несколько раз. Волокнистые белки обладают высокой устойчивостью к перевариванию ферментами и чрезвычайно растяжимы. Глобулярные белки состоят не только из первичных, вторичных, но также из третичных и иногда четвертичных структур. Глобулярные белки состоят из прямых цепочек вторичных структур, которые резко присоединяются к полипептидным цепям и меняют направления, тогда как волокнистые белки состоят из повторяющихся продолжений одной маленькой единицы, но многократно.

Разница в функциях

Глобулярные белки выполняют несколько функций, так как они используются для образования ферментов, клеточных мессенджеров, аминокислот, но волокнистые белки действуют только как структурные белки. Глобулярные белки представляют собой сильно разветвленные или спиральные структуры и несут основную ответственность за транспортировку жизненно важных питательных веществ, таких как кислород, через гемоглобин. Глобулярные белки являются основным источником гемоглобина, иммуноглобинов, инсулина и казеина из молочного белка. Они также участвуют в образовании аминокислот, которые являются основными строительными блоками всех белков. Они необходимы для образования химических веществ, таких как гормоны в организме. Они необходимы для образования переносчиков других частиц через мембрану. Миоглобин является еще одним примером глобулярного белка, который является основным белком в мышцах.

Волокнистые белки необходимы для формирования жестких структур, таких как соединительная ткань, сухожилия и волокна мышц. Коллаген является основным компонентом всех наших соединительных тканей. Фиброин - это волокнистый белок, который используется для производства шелка шелкопрядами и паутиной. Волокнистые белки отвечают за выработку движений мышц и сухожилий в суставе.

Резюме:

Волокнистые белки и глобулярные белки различаются по размеру, форме, растворимости, внешнему виду, а также по функциям. Волокнистые белки состоят из повторения единой единицы, чтобы сформировать цепи, которые действуют как соединительные ткани и дают силу и подвижность суставов. Глобулярные белки имеют сферическую форму и состоят из длинных цепей с многочисленными ветвями и ответвлениями, которые делают их отличными транспортными белками. Примерами волокнистых белков являются коллаген, эластин, кератин, шелк и т. Д. Примерами глобулярного белка являются миоглобин, гемоглобин, казеин, инсулин и т. Д..