Разница между альфа и бета-хеликсом

ключевое отличие альфа и бета спираль зависит от типа водородных связей, которые они образуют при разработке этих структур. Альфа-спирали образуют внутримолекулярные водородные связи, в то время как бета-спирали образуют межмолекулярные водородные связи.

Сложные белки имеют четыре структурных организационных уровня - первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Вторичные структуры белков образуют пептидные цепи в разных ориентациях. Пептидные цепи состоят из аминокислотных последовательностей, связанных пептидными связями. Следовательно, в белках есть две основные вторичные структуры: альфа-спираль и бета-спираль. Кроме того, существуют другие вторичные структуры, называемые бета-поворотом и шпилькой. В основном, эта статья фокусируется на разнице между альфа и бета спиралью.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое Альфа Хеликс
3. Что такое бета-хеликс
4. Сходства альфы и бета-спирали
5. Сравнение бок о бок - альфа против бета-спирали в табличной форме
6. Резюме

Что такое Альфа Хеликс?

Белки имеют четыре структурных уровня организации. Из них альфа-спираль является наиболее распространенной вторичной структурой белков. И эта структура выглядит как стержень, который намотан вокруг центральной оси. Кроме того, альфа-спираль - это правосторонняя спираль. Тем не менее, левые спирали также могут присутствовать. Здесь пептидные связи образуются от аминоконца до карбоксиконца. Аминокислоты связываются друг с другом через эти пептидные связи. Внутримолекулярные водородные связи являются основной причиной формирования альфа-спирали.

Рисунок 01: Альфа Хеликс

Расположение альфа-спирали зависит от гидрофильной и гидрофобной природы белка. Если аминокислотная последовательность состоит из большого числа гидрофильных R (переменных) групп, R группы ориентируются в водной фазе. Если переменные группы являются гидрофобными, они будут выступать в гидрофобную фазу окружающей среды. В любом сценарии группы R, по-видимому, выходят за пределы спиральной структуры. Благодаря этим структурным характеристикам альфа-спираль более устойчива к мутациям. Таким образом, наличие водородных связей стабилизирует структуру альфа-спирали. В альфа-спирали в среднем имеется 3,6 остатка за ход, поскольку для развития водородных связей требуется 3,6 остатка. Некоторые структурные белки, такие как коллаген и кератин, богаты альфа-спиралями.

Что такое бета-хеликс?

Бета-спираль является второй наиболее распространенной вторичной структурой белка. Хотя это не так часто, как альфа-спираль, наличие бета-спиралей также играет важную роль в структуре белка. Формирование бета-спирали происходит посредством двух бета-листов, расположенных либо параллельно, либо антипараллельно. Эти листы затем образуют спиральную структуру. Межмолекулярные водородные связи между двумя нитями листа помогают в формировании бета-спирали.

Рисунок 02: Бета Хеликс

Бета-спирали могут быть как правосторонними, так и левосторонними, в зависимости от их схемы связывания. При формировании бета-спирали переменные группы двух бета-листов будут располагаться в ядре спирали. Следовательно, большинство групп, образующих бета-листы, имеют гидрофобные функции..

В отличие от альфа-спирали, 17 остатков образуют один виток в бета-спиралях. Ионы металлов обладают способностью активировать образование бета-спирали. Подобно альфа-спирали, водородные связи поддерживают, чтобы поддерживать структуру бета-спирали. Фермент карбоангидразы и пектатлиаза - два белка, богатых бета-спиралями.

Каковы сходства между альфа и бета-хеликс?

• Альфа и Бета Хеликс - две вторичные структуры белков.
• Аминокислоты являются мономерами обеих вторичных структур.
• Кроме того, химическими составляющими альфа- и бета-спиралей являются углерод, водород, кислород, азот и сера..
• Кроме того, обе вторичные структуры превращаются в организацию более высокого уровня.
• Более того, оба стабилизируются водородными связями.
• В обеих структурах гидрофобность определяется наличием R-групп аминокислот.

В чем разница между альфа и бета-спиралью?

Ключевое различие между альфа и бета спиралью заключается в типе водородной связи, которую они показывают. Альфа-спираль показывает внутримолекулярную водородную связь, тогда как бета-спираль показывает межмолекулярную водородную связь. Кроме того, альфа-спираль образует правую спираль, а бета-спираль может образовывать как правую, так и левую спирали. Таким образом, это также существенная разница между альфа- и бета-спиралью.

Кроме того, еще одно различие между альфа- и бета-спиралью заключается в том, что образование альфа-спирали происходит путем скручивания аминокислотной последовательности, тогда как при формировании бета-спирали два бета-листа, параллельные или антипараллельные, должны образовывать спиральную структуру..

Приведенная ниже инфо-графика содержит больше информации о разнице между альфа и бета спиралью.

Резюме - Альфа против Бета Хеликс

Как альфа-спирали, так и бета-спирали важны для идентификации и определения сложных белковых структур. Оба типа являются вторичными структурами белков. Однако альфа-спираль представляет собой спиральный поворот аминокислотных последовательностей. Напротив, образование бета-спирали происходит посредством водородного связывания параллельных или антипараллельных бета-листов. Кроме того, водородная связь является внутримолекулярной в форме альфа-спирали, тогда как водородная связь является межмолекулярной в форме бета-спирали. Кроме того, обе эти структуры имеют группу R, которая определяет гидрофобность белка. Таким образом, это суммирует разницу между альфа и бета спиралью.

Ссылка:

1. «Порядок белковой структуры». Хан Академия, Хан Академия, доступно здесь.
2. «Вторичная структура белка: α-спирали и β-листы». Структурная биоинформатика: практическое руководство, доступно здесь.

Изображение предоставлено:

1. «Альфа-бета-структура (2)» Томаса Шафи - собственная работа (CC BY-SA 4.0) через Commons Wikimedia
2. «1m8n Choristoneura fumiferana» от WillowW из Википедии на английском языке (CC BY-SA 3.0) с помощью Commons Wikimedia