Разница между альфа-спиралью и бета-плиссированным листом

Ключевая разница - Альфа Хеликс против бета плиссированного листа
 

Альфа-спирали и бета-складчатые листы являются двумя наиболее часто встречающимися вторичными структурами в полипептидной цепи. Эти два структурных компонента являются первыми основными этапами процесса свертывания полипептидной цепи. ключевое отличие между альфа-спиралью и бета-плиссе в их структура; у них есть две разные формы, чтобы сделать конкретную работу.

Что такое Альфа Хеликс?

Альфа-спираль - это правосторонняя спираль аминокислотных остатков на полипептидной цепи. Диапазон аминокислотных остатков может варьироваться от 4 до 40 остатков. Водородные связи, образованные между кислородом группы C = O на верхней катушке и водородом группы N-H нижней катушки, помогают удерживать катушку вместе. Водородная связь образуется на каждые четыре аминокислотных остатка в цепи вышеуказанным способом. Этот равномерный шаблон дает ему определенные особенности, такие как толщина катушки, и он определяет длину каждого полного оборота вдоль оси спирали. Стабильность структуры альфа-спирали зависит от нескольких факторов.

Атомы O в красном, атомы N в синем и водородные связи в виде зеленых пунктирных линий

Что такое бета плиссированный лист?

Лист с бета-складками, также известный как бета-лист, считается второй формой вторичной структуры в белках. Он содержит бета-нити, которые соединены сбоку как минимум двумя или тремя основными водородными связями, образуя скрученный плиссированный лист, как показано на рисунке. Бета-цепь представляет собой отрезок полипептидной цепи; его длина обычно равна 3-10 аминокислотам, включая основную цепь в расширенном подтверждении.

4-х элементный антипараллельный β-листовой фрагмент из кристаллической структуры фермента каталазы.
а) показаны антипараллельные водородные связи (пунктирные) между пептидными группами NH и CO на соседних цепях. Стрелки указывают направление цепи, а контуры электронной плотности обозначают не-H атомы. Атомы O - красные шары, атомы N - синие, и атомы H опущены для простоты; боковые цепи показаны только для атома C первой боковой цепи (зеленый)
б) боковой вид на центральные две β-нити

В бета-плиссированных листах полипептидные цепи проходят рядом друг с другом. Он получает название «плиссированный лист» из-за волнообразного внешнего вида конструкции. Они связаны друг с другом водородными связями. Эта структура позволяет образовывать больше водородных связей, вытягивая полипептидную цепь.

В чем разница между альфа-спиралью и бета-плиссированным листом?

Структура альфа-спирали и бета-плиссированного листа

Альфа Хеликс:

В этой структуре полипептидный остов плотно связан вокруг воображаемой оси в виде спиральной структуры. Он также известен как геликоидальное расположение пептидной цепи..

Формирование структуры альфа-спирали происходит, когда полипептидные цепи скручены в спираль. Это позволяет всем аминокислотам в цепи образовывать водородные связи (связь между молекулой кислорода и молекулой водорода) друг с другом. Водородные связи позволяют спирали удерживать спиральную форму и дают плотную спираль. Эта спиральная форма делает альфа-спираль очень прочной.

Водородные связи обозначены желтыми точками.

Бета плиссированный лист:

Когда два или более фрагментов полипептидной цепи (цепей) перекрываются друг с другом, образуя ряд водородных связей друг с другом, могут быть обнаружены следующие структуры. Это может произойти двумя способами; параллельное расположение и антипараллельное расположение.

Примеры структуры:

Альфа Хеликс: Ногти или ногти могут быть взяты в качестве примера структуры альфа-спирали.

Бета плиссированный лист: Структура перьев похожа на структуру бета-плиссированного листа.

Особенности конструкции:

Альфа Хеликс: В структуре альфа-спирали содержится 3,6 аминокислоты на оборот спирали. Все пептидные связи являются транс- и планарными, и группы N-H в пептидных связях указывают в одном направлении, которое приблизительно параллельно оси спирали. Группы C = O всех пептидных связей направлены в противоположном направлении и параллельны оси спирали. Группа C = O каждой пептидной связи связана с группой N-H пептидной связи, образуя водородную связь. Все R-группы направлены наружу от спирали.

Бета плиссированный лист: Каждая пептидная связь в бета-плиссированном листе является плоской и имеет транс-конформацию. C = O и N-H группы пептидных связей из соседних цепей находятся в одной плоскости и направлены друг к другу, образуя водородные связи между ними. Все R-группы в любой цепи могут альтернативно располагаться выше и ниже плоскости листа..

Определения:

Вторичная структура: это форма сворачиваемого белка из-за водородных связей между его основной амидной и карбонильной группами.

Список литературы: «Структура белка». ChemWiki: Динамический химический гипертекст «Вторичная структура белка: α-спирали и β-листы». Proteinstructures.com от Salam Al Karadaghi «Органическая химия». Учебник по виртуальным ячейкам «Beta Sheet». Изображение предоставлено Википедией: «Спиральная электронная плотность, миоглобин 2nrl 17-32». Автор Dcrjsr - собственная работа (CC BY 3.0) через Commons Wikimedia «Белковая вторичная структура» en: пользователь: Bikadi (CC BY -SA 3.0) через Commons Wikimedia «1gwe antipar beta Sheet both» от Dcrjsr - собственная работа (CC BY 3.0) через Commons Wikimedia