Разница между голоферментом и апоферментом

Ключевая разница - Хофермент против Апоэнзима
 

Ферменты - это биологические катализаторы, которые увеличивают скорость химических реакций в организме. Это белки, состоящие из аминокислотных последовательностей. Ферменты участвуют в химических реакциях без потребления. Они специфичны для субстратов и химических реакций. Функция фермента поддерживается различными небелковыми маленькими молекулами. Они известны как кофакторы. Они помогают ферментам в их каталитическом действии. Эти кофакторы могут быть ионами металлов или коферментами; они также могут быть неорганическими или органическими молекулами. Многие ферменты требуют, чтобы кофактор стал активным и инициировал каталитическую функцию. Основываясь на связывании с кофактором, ферменты имеют две формы, называемые апоферментом и голоферментом. Ключевое различие между голоферментом и апоферментом заключается в том, что апофермент является белковым компонентом фермента, который неактивен и не связан с кофактором пока голофермент является белковым компонентом фермента и связанным кофактором, который создает активную форму фермента.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое Хофермент 
3. Что такое апофермент
4. Сравнение бок о бок - хофермент против апофермента в форме таблицы
5. Резюме

Что такое голофермент?

Ферменты - это белки, которые катализируют биохимические реакции в клетках. Большинству ферментов требуется небольшая небелковая молекула, чтобы инициировать каталитические функции. Эти молекулы известны как кофакторы. Кофакторами являются в основном неорганические или органические молекулы. Кофакторы подразделяются на два основных типа, называемых ионами металлов и коферментами. Связывание кофактора имеет важное значение для активации фермента и инициирования химической реакции. Когда белковый компонент фермента связан с кофактором, полная молекула называется голоферментом. Хофермент является каталитически активным. Следовательно, он активно связывается с субстратами и увеличивает скорость реакции. Коферменты слабо связываются с ферментами, тогда как протезные группы тесно связываются с апоферментами. Некоторые кофакторы связываются с активным центром фермента. При связывании он изменяет конформацию фермента и усиливает связывание субстратов с активным центром фермента..

ДНК-полимераза и РНК-полимераза являются двумя голоферментами. ДНК-полимераза требует, чтобы ионы магния стали активными и инициировали полимеризацию ДНК. РНК-полимераза нуждается в сигма-факторе для ее каталитической функции.

Что такое апофермент?

Апофермент является ферментом перед связыванием с кофактором. Другими словами, апофермент является белковой частью фермента, в которой отсутствует кофактор. Апофермент является каталитически неактивным и неполным. Он образует активную ферментную систему при сочетании с коферментом и определяет специфичность этой системы для субстрата. Существует много кофакторов, которые связываются с апоферментами, образуя голоферменты. Распространенными коферментами являются НАД +, ФАД, коэнзим А, витамины группы В. и витамин С. К числу общих ионов металлов, которые связываются с апоферментами, относятся железо, медь, кальций, цинк, магний и т. Д. Кофакторы тесно или слабо связываются с апоферментом, превращая апофермент в голофермент. Как только кофактор удален из голофермента, он снова превращается в апофермент, который является неактивным и неполным.

Присутствие кофактора в активном сайте апофермента имеет важное значение, поскольку они обеспечивают группы или сайты, которыми белковая часть фермента не обладает для катализа реакции.

Рисунок 01: Апофермент и голофермент

В чем разница между голоферментом и апоферментом?

Хофермент против Апоэнзима
Хофермент представляет собой активный фермент, состоящий из апофермента, связанного с его кофактором.	Апофермент - это белковый компонент, в котором отсутствует кофактор..
кофактор
Гофермент связан со своим кофактором.	Апофермент является ферментным компонентом без кофактора.
Мероприятия
Хофермент каталитически активен.	Апофермент каталитически неактивен.
завершенность
Holoenzyme завершен и может инициировать реакцию.	Апофермент неполный и не может инициировать реакцию.
Примеры
ДНК-полимераза, РНК-полимераза являются примерами голоэнзима.	Аспартатная транскарбамойлаза является примером для апофермента.

Основная информация - Хофермент против Апоэнзима

Ферменты являются биологическими катализаторами клеток. Они понижают энергию, необходимую для возникновения реакции. Ферменты увеличивают скорость реакции, активно стимулируя превращение субстрата в продукты. Они специально катализируют реакции, не вступая в реакции. Ферменты состоят из белковых молекул. Белковая часть фермента известна как апофермент. Апофермент нуждается в связывании с небелковыми малыми молекулами, называемыми кофакторами, чтобы стать активным. Когда апофермент связывается с кофактором, комплекс известен как голофермент. Хофермент является каталитически активным, чтобы инициировать химическую реакцию. Субстрат связывается с голоферментом, а не с апоферментом. В этом разница между голоферментом и апоферментом.

Скачать PDF версию Хоэнзим против Апоэнзим

Вы можете скачать PDF версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме, как указано в примечаниях. Пожалуйста, загрузите PDF версию здесь. Разница между голоферментом и апоферментом.

Ссылки:

1. «Структурная биохимия / фермент / апофермент и голофермент». Структурная биохимия / Фермент / Апофермент и голофермент - Wikibooks. Н.п., н.д. Web. Доступна здесь. 12 июня 2017.
2. БИОХИМИЯ. Н.п., н.д. Web. Доступна здесь. 13 июня 2017.

Изображение предоставлено:

1. «Ферменты» от Moniquepena - собственная работа (общественное достояние) через Commons Wikimedia