Разница между киназой и фосфорилазой
Share
Ключевая разница - киназа против фосфорилазы
Как киназа, так и фосфорилаза являются ферментами, которые имеют дело с фосфатом, хотя существует различие в их функции и природе. Основное различие между ними заключается в том, что, Киназа представляет собой фермент, который катализирует перенос фосфатной группы от молекулы АТФ к указанной молекуле, тогда как фосфорилаза представляет собой фермент, который вводит фосфатную группу в органическую молекулу, в частности в глюкозу.. Эта статья познакомит вас с киназными и фосфорилазными ферментами, которые имеют дело с фосфатом, и объяснит, в чем различия между киназой и фосфорилазой..
Что такое фосфорилаза?
Фосфорилазы были открыты графом У. Сазерлендом-младшим в конце 1930-х годов. Эти ферменты катализируют добавление фосфатной группы из неорганического фосфата или фосфата + водорода к акцептору органической молекулы. Например, гликогенфосфорилаза может катализировать синтез глюкозо-1-фосфата из глюкана, включая молекулу гликогена, крахмала или мальтодекстрина. Реакция известна как фосфоролиз, который также похож на гидролиз. Тем не менее, единственное отличие состоит в том, что это соединение является фосфатом, а не молекулой воды..
Структура полинуклеотидфосфорилазы
Что такое киназа?
Киназный фермент может катализировать перенос фосфатных групп от высокоэнергетических, донорных к фосфату молекул к конкретным субстратам. Этот процесс идентифицируется как фосфорилирование, когда субстрат приобретает фосфатную группу, а высокоэнергетическая молекула АТФ отдает фосфатную группу. В этом процессе фосфорилирования киназы играют значительную роль и являются частью большего семейства фосфотрансфераз. Таким образом, киназы очень важны для клеточного метаболизма, регуляции белка, клеточного транспорта и многочисленных клеточных путей..
Дигидроксиацетонкиназа в комплексе с негидролизуемым аналогом АТФ
Каковы различия между киназой и фосфорилазой?
Значение Киназа и фосфорилаза
киназа: Киназа является ферментом, который катализирует перенос фосфатных групп от высокоэнергетических, донорских фосфатов молекул к конкретным субстратам..
фосфорилазы: Фосфорилаза представляет собой фермент, который катализирует добавление фосфатной группы из неорганического фосфата или фосфата + водорода к акцептору органической молекулы..
Характеристики Киназа и фосфорилаза
Механизм действия
киназа: Катализировать передачу концевой фосфатной группы АТФ в группу -ОН на субстрате. Тем самым образуется связь сложного фосфатного эфира в продукте. Реакция известна как фосфорилирования, и общая реакция записывается как,
фосфорилазы: Катализировать введение фосфатной группы в органическую молекулу. Реакция известна как phosphorylysis и общая реакция записывается как,
Донор фосфата в реакции ферментов киназы и фосфорилазы
киназа: Фосфатная группа из молекулы АТФ
фосфорилазы: Фосфатная группа из неорганического фосфата
Субстрат киназных и фосфорилазных ферментов
киназа: Конкретные органические молекулы, такие как углеводы, белки или липиды
фосфорилазы: Органическая молекула в основном глюкоза
Конечные продукты ферментов киназы и фосфорилазы
киназа: ADP (энергетическая молекула) + фосфорилированный субстрат
фосфорилазы: Если субстратом является глюкоза, он может производить глюкозо-1-фосфат
Структура ферментов киназы и фосфорилазы
киназа: Киназа является белком очень сложной третичной структуры.
фосфорилазы: Биологически активная форма фосфорилазы представляет собой димер двух равных белковых субъединиц. Например, гликогенфосфорилаза представляет собой огромный белок, содержащий 842 аминокислоты и массу 97,434 кДа. Димер гликогенфосфорилазы имеет несколько участков биологической важности, включая каталитические сайты, сайты связывания гликогена, а также аллостерические сайты.
Регуляция фермента киназы и фосфорилазы
киназа: Активность киназ строго регулируется, и они оказывают интенсивное воздействие на клетку. Киназы активируются или отключаются путем фосфорилирования, связывания активатора белка или ингибитора белка или путем регулирования их расположения в клетке относительно их субстратов..
фосфорилазы: Гликогенфосфорилаза регулируется как аллостерическим контролем, так и фосфорилированием. Гормоны, такие как адреналин и инсулин, также могут регулировать гликогенфосфорилазу.
Классификация киназных и фосфорилазных ферментов
киназа: Киназы делятся на комплексные группы по субстрату, на который они действуют, таким как протеинкиназы, липидкиназы и углеводные киназы..
фосфорилазы: Фосфорилазы подразделяются на две; Гликозилтрансферазы и нуклеотидилтрансферазы. Примерами гликозилтрансфераз являются,
- гликогенфосфорилаза
- крахмальная фосфорилаза
- мальтодекстрин фосфорилаза
- Пуриновая нуклеозидфосфорилаза
Примером для нуклеотидилтрансфераз является,
- Полинуклеотидфосфорилаза
Патология киназных и фосфорилазных ферментов
киназа: Неконтролируемая активность киназы может вызывать рак и заболевание у людей, включая определенные виды лейкемии и многие другие, потому что киназы регулируют многие фазы, которые контролируют клеточный цикл, включая рост, движение и смерть.
фосфорилазы: Некоторые медиальные состояния, такие как болезнь накопления гликогена типа V - мышечный гликоген и болезнь накопления гликогена типа VI - гликоген печени и т.д., связаны с фосфорилазами.
Ссылки Чанг. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. и Бизекер Л.Г. (1998). Идентификация мутации в печени гликогенфосфорилазы при болезни накопления гликогена типа VI. Hum. Mol. генетта., 7(5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. and Rode, W. (2011). Фосфорилирование основных аминокислотных остатков в белках: важно, но легко пропустить. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Хантер Т. (1991). Классификация протеинкиназ. Методы в энзимологии, 200: 3-37. Johnson, L.N. (2009). Регуляция фосфорилирования белка. Biochem Soc. Транс., 37(2): 627-641. Джонсон Л. Н. и Барфорд Д. (1993). Влияние фосфорилирования на структуру и функцию белков. Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры, 22(1): 199-232. Мэннинг Г. и Уайт Д. Б. (2002). Комплемент протеинкиназы генома человека. Наука, 298(5600): 1912-1934. Image Courtesy: «Активный сайт дигидроксиацетонкиназы» от Bdoc13 - собственная работа. (CC BY-SA 3.0) через Wikimedia Commons «Кристаллическая структура 1E3P». (Общественное достояние) через Wikimedia Commons