Ферменты являются биологическими катализаторами химических реакций, происходящих в живых клетках. Некоторые ферменты нуждаются в молекулах-помощниках или молекулах-партнерах, чтобы катализировать биохимические реакции. Эти молекулы известны как кофакторы. Кофакторы - это небелковые молекулы, которые способствуют протеканию химических реакций. Они помогают в увеличении скорости реакции. Кофакторы могут быть неорганическими или органическими. Они состоят из различных типов молекул, таких как витамины, ионы металлов, не витаминные молекулы и т. Д. Протезная группа и кофермент представляют собой два типа вспомогательных молекул ферментов. Ключевое различие между простетической группой и коферментом заключается в том, что Протезная группа плотно связывается с ферментом, чтобы помочь ферменту пока кофермент слабо связывается с ферментом, чтобы поддерживать его каталитическую функцию. Протезные группы могут быть органическими молекулами или ионами металлов, в то время как коферменты являются полностью органическими молекулами..
СОДЕРЖАНИЕ
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое протезная группа
3. Что такое коэнзим
4. Сравнение бок о бок - Простетическая группа против Коэнзима
5. Резюме
Протезная группа представляет собой кофактор, который прочно связывается с ферментом и помогает катализировать химическую реакцию. Это небелковые молекулы. Это могут быть небольшие органические молекулы или ионы металлов. Из-за тесного связывания с ферментом протезные группы трудно удалить из ферментов. Следовательно, считается, что связь между протезной группой и ферментом является постоянной в отличие от коферментов. При связывании они могут действовать как структурные элементы или как носители заряда. Например, гем протезной группы в гемоглобине и миоглобине позволяет связывать и выделять кислород в соответствии с потребностью тканей. Есть некоторые витамины, которые действуют как протезы для ферментов.
Рисунок 01: Протез группы гем в молекуле гемоглобина
Коэнзим - это особый тип кофактора, который помогает ферментам выполнять свою функцию. Они участвуют в повышении скорости реакции. Коферменты - это небелковые соединения, которые работают с ферментами. Они представляют собой небольшие органические молекулы (углеродсодержащие молекулы), в основном полученные из витаминов. Они слабо связываются с активным центром фермента и помогают им распознавать, привлекать и отталкивать субстраты. Присутствие кофермента необходимо для того, чтобы некоторые ферменты инициировали и выполняли каталитическую функцию. Они также выступают в качестве промежуточных носителей и косубстратов..
Коферменты не являются специфичными для ферментов. Они могут связываться со многими различными типами ферментов и помогать им выполнять химические реакции. Следовательно, они могут быть использованы повторно. Эти коферменты могут изменить свои структуры в альтернативные формы, когда это необходимо. Коферменты не могут работать в одиночку. Они должны связываться с ферментом. Когда кофермент связывается с апоферментом, он превращается в голофермент, который является активной формой фермента, который катализирует химические реакции..
Примеры коферментов включают витамин С, витамин В, S-аденозилметионин, АТФ, кофермент А и т.д..
Рисунок 02: Коэнзим
Протез Групп против Коэнзима | |
Протезная группа - это тип молекулы-помощника, которая представляет собой непротеиновое соединение, которое помогает ферментам выполнять свои функции.. | Коэнзим - это особая разновидность молекулы кофактора, которая представляет собой органическую молекулу, которая помогает ферментам катализировать химические реакции.. |
Связь с ферментами | |
Они тесно или ковалентно связываются с ферментами, чтобы помочь ферментам. | Они свободно связываются с активным сайтом фермента, чтобы помочь каталитической функции. |
Сочинение | |
Протезные группы - это ионы металлов, витамины, липиды или сахара. | Коэнзимы - это витамины, производные витаминов или нуклеотиды.. |
Основная функция | |
Протезная группа в основном обеспечивает структурное свойство ферменту. | Коэнзим в основном обеспечивает функциональное свойство фермента. |
Удаление из фермента | |
Протезные группы не могут быть легко удалены из ферментов. | Коферменты могут быть легко удалены из ферментов. |
Примеры | |
Примеры включают флавиновые нуклеотиды и гем. | Примеры включают AMP, ATP, кофермент A, FAD и NAD+, S-аденозил метионин |
Кофакторы являются вспомогательными молекулами ферментов. Они не являются белками и являются неорганическими или органическими молекулами. Коферменты и простетические группы - это два типа вспомогательных молекул. Коэнзим - это органическая молекула, которая свободно связывается с ферментами, чтобы помочь реакциям. Протезная группа представляет собой органическую молекулу или металлическое железо, которое тесно или ковалентно связывается с ферментом, чтобы способствовать химическим реакциям. В этом разница между протезной группой и коферментом. Обе группы многоразовы и неспецифичны для ферментов.
Ссылка:
1. «Кофактор (биохимия)». Wikipedia. Фонд Викимедиа, 14 мая 2017 года. Интернет. 17 мая 2017. .
2. Ключевсек, Кристин. «Коэнзимы, кофакторы и протезные группы: функции и взаимодействия». Study.com. Study.com, н.д. Web. 17 мая 2017 г. http://study.com/academy/lesson/coenzymes-cofactors-prosthetic-groups-function-and-interactions.html
3. Helmenstine, Ph.D. Анна Мария. «Что такое кофермент? Определение и примеры. » ThoughtCo. Н.п., н.д. Web. 17 мая 2017. .
4. Хашим, Онн Х. и Нор Азила Аднан. «Коэнзим, кофактор и группа протезов - неоднозначный биохимический жаргон». Биохимическое образование. Зал Хедингтон Хилл, 30 июня 2010 года. Веб. 17 мая 2017
Изображение предоставлено:
1. «Гемоглобин 1904 года». Колледж OpenStax - анатомия и физиология, веб-сайт Connexions. 19 июня 2013 г. (CC BY 3.0) с помощью Commons Wikimedia