Разница между обратимым и необратимым торможением

ключевое отличие между обратимым и необратимым торможением является то, что обратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования фермента, при котором возможна диссоциация ингибитора от комплекса фермент-ингибитор вследствие нековалентного связывания. С другой стороны, необратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования фермента, при котором диссоциация ингибитора от комплекса фермент-ингибитор невозможна из-за ковалентного связывания..

Ферменты - это белки, которые действуют как биологические катализаторы в нашем организме. Они увеличивают скорость реакций. Субстраты связываются с активными центрами ферментов и превращаются в продукты. Однако ферменты специфичны для субстратов. Ферментативное действие может регулироваться или ингибироваться определенными ингибиторами. Существует два типа процессов ингибирования ферментов; а именно, они представляют собой обратимое и необратимое торможение. При обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом нековалентно, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом либо ковалентно, либо нековалентно. Эти два процесса отличаются друг от друга, и эта статья намерена подробно обсудить разницу между обратимым и необратимым торможением..

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое обратимое торможение
3. Что такое необратимое торможение
4. Сходство между обратимым и необратимым торможением
5. Сравнение бок о бок - обратимое и необратимое торможение в табличной форме
6. Резюме

Что такое обратимое торможение?

При обратимом ингибировании ингибитор инактивирует фермент путем нековалентного связывания с ним. Следовательно, обратимое ингибирование не является сильным взаимодействием между ферментом и ингибитором. Таким образом, путем увеличения концентрации субстрата это можно легко изменить, и можно легко реактивировать фермент. Кроме того, существует два основных типа процессов обратимого торможения; а именно, они являются конкурентным торможением и неконкурентным торможением.

При конкурентном ингибировании ингибитор напоминает субстрат, и он конкурирует с субстратом за активный сайт фермента. Как только ингибитор занимает активный сайт, субстрат не может связываться с ферментом, и реакция не происходит. Однако, когда концентрация субстрата высока, конкурентное торможение может быть предотвращено.

Рисунок 01: Обратимое торможение

С другой стороны, при неконкурентном ингибировании ингибитор не похож на субстрат. Следовательно, он не конкурирует с субстратом за связывание активного сайта. Он связывается в другом месте фермента (аллостерический сайт) и изменяет трехмерную структуру фермента. Когда трехмерная структура фермента изменяется, его активность уменьшается. Следовательно, реакция происходит медленнее или не происходит.

Что такое необратимое торможение?

Необратимое ингибирование представляет собой второй тип ингибирования фермента, при котором ингибитор связывается с ферментом посредством сильной ковалентной связи и ингибирует активность фермента. Следовательно, трудно отделить ингибитор от фермента. Следовательно, невозможно повернуть реакцию вспять. Необратимые ингибиторы часто содержат реактивные функциональные группы. Таким образом, они могут связываться с аминокислотными цепями фермента и образовывать ковалентные связи.

Рисунок 02: Необратимое торможение

Кроме того, необратимые ингибиторы специфичны. Следовательно, они не связываются со всеми белками. Некоторыми примерами необратимых ингибиторов являются пенициллин, аспирин, диизопропилфторфосфат и т. Д. Существует три типа необратимых ингибиторов; а именно, они являются группоспецифическими реагентами, аналогами субстрата и ингибиторами самоубийства.

Каковы сходства между обратимым и необратимым торможением?

• Обратимое и необратимое ингибирование представляют собой два типа путей ингибирования фермента..
• В обоих случаях ингибитор связывается с ферментом.
• Также оба могут изменить каталитическую активность фермента.

В чем разница между обратимым и необратимым торможением?

Обратимое ингибирование и необратимое ингибирование представляют собой два типа путей ингибирования фермента. Ключевое различие между обратимым и необратимым торможением состоит в том, что можно обратить реверсивное торможение, в то время как необратимое обратное торможение невозможно. Кроме того, при обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом посредством слабого нековалентного взаимодействия, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом посредством сильной ковалентной связи. Следовательно, диссоциация комплекса фермент-ингибитор является быстрой при обратимом ингибировании, тогда как диссоциация комплекса фермент-ингибитор является медленной и жесткой при необратимом ингибировании. Таким образом, это еще одно различие между обратимым и необратимым торможением.

Кроме того, при обратимом ингибировании, когда ингибитор удаляется, фермент начинает работать снова, тогда как при необратимом ингибировании фермент не начинает снова работать, даже если ингибитор покидает фермент. Следовательно, это также разница между обратимым и необратимым торможением. Кроме того, существует два основных типа обратимого ингибирования, а именно конкурентное ингибирование и неконкурентное ингибирование, в то время как существует три типа необратимого ингибирования, а именно специфичные для группы реагенты, аналоги субстрата и ингибиторы самоубийства..

Ниже приведена инфографика о разнице между обратимым и необратимым торможением..

Резюме - обратимое против необратимого торможения

Ингибирование фермента может быть либо обратимым, либо необратимым. Подводя итог разнице между обратимым и необратимым торможением; при обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом нековалентно. Следовательно, открепление ингибитора от фермента является простым и быстрым. С другой стороны, при необратимом ингибировании ингибитор ковалентно связывается с ферментом. Следовательно, ингибитор прочно связывается с ферментом, и диссоциация комплекса фермент-ингибитор является медленной и жесткой. Следовательно, в этом заключается ключевое различие между обратимым и необратимым торможением. Кроме того, при обратимом ингибировании реакция может быть обращена вспять, и фермент может быть снова реактивирован. Но при необратимом торможении реакция не может быть обращена вспять, и фермент не может быть снова активирован.

Ссылка:

1. «Ингибитор фермента». Википедия, Фонд Викимедиа, 1 января 2019 г. Доступно здесь  
2. «Ингибитор фермента». NeuroImage, Академическая пресса. Доступна здесь   

Изображение предоставлено:

1. «Ингибитор метотрексата DHFR». Томас Шафи - собственная работа (CC BY 4.0) через Commons Wikimedia  
2. «Ковалентные наркотики-молчание-белки», д-р Джусвиндер Сингх (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia