Полипептиды и белки являются естественными и незаменимыми органическими соединениями клетки. Они оба состоят из аминокислот. Аминокислоты представляют собой встречающиеся в природе соединения, которые соединяются вместе, образуя пептиды, полипептиды и белки. Каждая аминокислота содержит один амин (-NH2) и одна гидроксильная (-COOH) группа, а также конкретная боковая цепь (R группа). Группа боковых цепей различается по размеру, форме, заряду и реакционной способности и поэтому уникальна для каждой аминокислоты. Существует 20 типов мономерных аминокислот, способных связываться друг с другом в различных сочетаниях, что придает полипептидам и белкам большое разнообразие..
Полипептид представляет собой полимер с определенной последовательностью аминокислот, связанных вместе ковалентными пептидными связями. Пептидная связь является результатом реакции конденсации между двумя аминокислотами: карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой соседней аминокислоты, высвобождая молекулу воды (H2О). Короткие цепи аминокислот, связанные пептидными связями, называют пептидами. Пептиды обычно состоят из 20-30 аминокислот. Более длинные цепи связанных аминокислотных остатков с определенной последовательностью называются полипептидами. Полипептиды могут содержать до 4000 остатков. Полипептиды характеризуются полипептидной основной цепью, образованной повторяющейся последовательностью атомов в ядре связанной аминокислотной цепи. К полипептидной основной цепи присоединены боковые цепи, специфичные для аминокислот, группа R. Полипептиды могут складываться в фиксированную структуру, образуя белок. Следовательно, полипептид представляет собой линейную последовательность аминокислотных остатков, которая образует первичную структуру белка..
Белки являются структурно и функционально сложными молекулами. Термин «белок» используется для описания трехмерной структуры, образованной укладкой одного или нескольких полипептидов. Белки представляют четыре уровня структурной организации, причем полипептид является первичной структурой. Белок имеет вторичную структуру, когда полипептидные цепи образуют α-спирали и β-листы. Третичная структура белка представляет собой полную трехмерную организацию полипептидной цепи. Когда в белковый комплекс вовлечено более одной полипептидной цепи, структура белка обозначается как четвертичная. Складывание полипептидных цепей с образованием белка основано на множестве слабых нековалентных связей, которые образуются между различными частями одной цепи или даже двумя или более полипептидными цепями. Нековалентные связи включают атомы основной цепи полипептида, а также R-группу боковых цепей и имеют три типа: водородные связи, ионные связи и ван-дер-ваальсовые связи. Большое количество слабых нековалентных связей действует параллельно, и их сила объединяется, чтобы обеспечить стабильность свернутой структуры белка. Субструктурой белковой организации является белковый домен. Он состоит из любой части полипептидной цепи, которая может независимо складываться в стабильную структуру. Каждый домен содержит от 40 до 350 аминокислот. Самый маленький белок представляет один домен, в то время как большой белок может содержать до нескольких десятков доменов. Каждый домен белка обычно связан с определенной функцией. Функциональные свойства белков во многом зависят от их структуры и формы, которые позволяют им физически взаимодействовать с другими молекулами. Эти взаимодействия всегда специфичны и избирательны. Каждый белок может связываться с его лиганд-связывающими сайтами с высокой аффинностью к одной или нескольким молекулам, известным как лиганды. Лиганд-связывающий сайт представляет собой полость на поверхности белка, образованную складыванием полипептидной цепи. Отдельные лиганд-связывающие сайты в белке могут связываться с различными лигандами, регулируя функцию белка или помогая перемещать белок к определенному участку в клетке. Функция белка тесно зависит от его структуры. Изменение одной аминокислоты может нарушить ее форму и вызвать потерю функции.
Полипептид представляет собой полимер, образованный определенной последовательностью аминокислот, связанных вместе ковалентными пептидными связями..
Белок представляет собой структурно и функционально сложную молекулу, образованную путем сворачивания одной или нескольких полипептидных цепей..
Полипептид имеет простую структуру и состоит из полипептидного остова, образованного повторяющейся последовательностью атомов в ядре связанной аминокислотной цепи. К полипептидной основной цепи присоединены боковые цепи, специфичные для аминокислот, группа R
Белок, с другой стороны, представляет собой сложную молекулу, состоящую из одной или нескольких полипептидных цепей, складывающихся во вторичную, третичную или четвертичную структуру.
Форма белка поддерживается стабильной благодаря трем типам слабых нековалентных связей: водородным связям, ионным связям и ван-дер-ваальсовым связям..
Основной функцией полипептида является первичная структура более сложных белков. У полипептидов отсутствует трехмерная структура, которая позволяет белку связываться с лигандом и быть функциональной.
С другой стороны, структурная сложность белка, его стабильная форма с его лиганд-связывающими сайтами позволяет ему специфически и с высокой аффинностью связываться с конкретными лигандами, регулироваться и участвовать во многих жизненно важных клеточных метаболических путях..
Полипептиды и белки являются природными и незаменимыми органическими соединениями клетки..
Хотя аминокислоты являются их основным первичным компонентом, полипептиды и белки имеют серьезные структурные и функциональные различия: