Разница между полипептидом и белком

Полипептид против белка

Аминокислота представляет собой простую молекулу, образованную из C, H, O, N и может представлять собой S. Она имеет следующую общую структуру.

Есть около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют -COOH, -NH₂ группы и -Н связаны с углеродом. Углерод представляет собой хиральный углерод, и альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Самая простая аминокислота с группой R, представляющей собой H, представляет собой глицин. Согласно группе R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные или полярно незаряженные и т. Д. Аминокислоты присутствуют в виде цвиттер-ионов при физиологическом рН 7,4. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Когда две аминокислоты соединяются вместе, образуя дипептид, комбинация происходит в -NH₂ группа одной аминокислоты с группой -COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образующаяся связь известна как пептидная связь.

Полипептид

Цепь образуется, когда большое количество аминокислот соединяются вместе, называется полипептидом. Белки состоят из одной или нескольких из этих полипептидных цепей. Первичная структура белка известна как полипептид. На двух концах полипептидной цепи N-конец находится там, где аминогруппа свободна, а с-конец - там, где карбоксильная группа свободна. Полипептиды синтезируются на рибосомах. Аминокислотная последовательность в полипептидной цепи определяется кодонами в мРНК.

белка

Белки являются одним из наиболее важных типов макромолекул в живых организмах. Белки могут быть классифицированы как первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайные структуры, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько трехмерных белковых фрагментов связаны друг с другом, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например, мышцы имеют белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также обнаруживаются в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. Д. Другие белки обнаруживаются в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также имеют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от инородных инфекций. Все ферменты являются белками. Ферменты являются основными молекулами, которые контролируют все метаболические действия. Кроме того, белки участвуют в передаче сигналов клетки. Белки производятся на рибосомах. Протеин-продуцирующий сигнал передается на рибосому от генов в ДНК. Требуемые аминокислоты могут быть из рациона или могут быть синтезированы внутри клетки. Денатурация белка приводит к разворачиванию и дезорганизации вторичных и третичных структур белков. Это может быть связано с нагревом, органическими растворителями, сильными кислотами и основаниями, моющими средствами, механическими силами и т. Д..