Разница между аминокислотой и белком

Аминокислота против белка
 

Аминокислоты и белки являются органическими молекулами, которых много в живых системах..

Аминокислота

Аминокислота представляет собой простую молекулу, образованную из C, H, O, N и может представлять собой S. Она имеет следующую общую структуру.

Есть около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют -COOH, -NH₂ группы и -Н связаны с углеродом. Углерод представляет собой хиральный углерод, и альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. D-аминокислоты не обнаружены в белках и не являются частью метаболизма высших организмов. Тем не менее, некоторые из них важны в структуре и метаболизме низших форм жизни. В дополнение к обычным аминокислотам, существует ряд небелковых аминокислот, многие из которых являются либо метаболическими интермедиатами, либо частями небелковых биомолекул (орнитин, цитруллин). Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Самая простая аминокислота с группой R, представляющей собой H, представляет собой глицин. Согласно группе R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные или полярно незаряженные и т. Д. Аминокислоты присутствуют в виде цвиттер-ионов при физиологическом рН 7,4. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Когда две аминокислоты соединяются с образованием дипептида, комбинация происходит в -NH₂ группа одной аминокислоты с группой -COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образующаяся связь известна как пептидная связь.

белка

Белки являются одним из наиболее важных типов макромолекул в живых организмах. Белки могут быть классифицированы как первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайные структуры, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько трехмерных белковых фрагментов связаны друг с другом, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например, мышцы имеют белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также обнаруживаются в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. Д. Другие белки обнаруживаются в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также имеют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от инородных инфекций. Все ферменты являются белками. Ферменты являются основными молекулами, которые контролируют все метаболические действия. Кроме того, белки участвуют в передаче сигналов клетки. Белки производятся на рибосомах. Протеин-продуцирующий сигнал передается на рибосому от генов в ДНК. Требуемые аминокислоты могут быть из рациона или могут быть синтезированы внутри клетки. Денатурация белка приводит к разворачиванию и дезорганизации вторичных и третичных структур белков. Это может быть связано с нагревом, органическими растворителями, сильными кислотами и основаниями, моющими средствами, механическими силами и т. Д..