Разница между коллагеном и эластином

Коллаген против эластина

Соединительной ткани важны для связывания и соединения других тканей в организме. Они также обеспечивают прочность, поддержку и форму тканей. Соединительная ткань представляет собой систему, в которой клетки рассеяны по всему внеклеточному матриксу. В дополнение к клеткам нерастворимые белковые волокна также встроены в матрицу. Матрица называется основным веществом. Эти ткани широко распространены в организме, матрикс кости, сухожилия и связки, и хрящ. Соединительная ткань состоит из четырех основных тканей: коллагена, эластина, протеогликанов и гликопротеинов..

Источник: Рут Лоусон, Политехнический Отаго, en.wikibooks

коллаген

Коллаген является наиболее распространенным белком в соединительной ткани. Это обеспечивает большую прочность на растяжение и удерживает клетки вместе. Кроме того, это помогает выравнивать клетки, таким образом, позволяет пролиферацию и дифференцировку клеток. Тропоколлаген является основной структурной единицей коллагена, состоящей из α-цепей. Каждая α-цепь состоит из трех полипептид цепи, скручивающиеся вокруг друг друга в виде тройной спирали, образуя структуру, похожую на веревку. Есть водородные связи между полипептидными цепями, чтобы держать их крепко. Каждая из этих полипептидных цепей имеет равную длину и содержит около 1000 аминокислоты остатки. Различные тройные спиральные комбинации полипептидов в α-цепях приводят к множественным типам коллагена у людей, соединяющих ткани (19 типов коллагена были идентифицированы до сих пор). Наиболее распространенные типы коллагена распространены в коже, сухожилиях, костях, коме, суставном хряще, межпозвонковом диске, коже плода, сердечно-сосудистой системе., плацента и т.д. Сшивки важны для обеспечения высокой прочности на разрыв в коллагене. Существует три типа меж- или внутримолекулярных поперечных связей, используемых для стабилизации коллагеновых волокон; это альдольная конденсация, основание Шиффа и лизинонорлейцин.

Источник: Викикоммоны

эластин

Эластин состоит из основной субъединицы, называемой тропоэластином, которая содержит около 800 аминокислотных остатков. Сшивки эластина являются более сложными, чем у коллагенов. Десмосин является основным типом поперечных связей в эластине. Они образуются в результате конденсации остатков аллизина с лизином. Эластин часто встречается с коллагеном в соединительной ткани. Это резиноподобный белок, так что он может растягиваться в несколько раз по длине и возвращаться к своей первоначальной форме и длине при снятии напряжения. Благодаря этому свойству он в основном обнаруживается в тканях, связанных с легкие, кровеносные сосуды и связки, которые подвергаются большим расширениям. Кроме того, они также находятся в небольших количествах, таких как кожа, ушной хрящ и некоторые другие ткани..

В чем разница между коллагеном и эластином?

• Существует только один генетический тип эластина, тогда как существует много различных генетических типов коллагена.

• Эластин обладает достаточной способностью к растяжению и последующей отдаче, тогда как коллаген не имеет такой способности к растяжению.

• Первичная структура коллагена имеет повторяющиеся (Gly-X-Y) последовательности, тогда как в эластине таких повторяющихся (Gly-X-Y) последовательностей нет.

• В отличие от коллагена, в эластине нет образования тройной спирали.

• Гидроксилизин присутствует в коллагене, тогда как в эластине он отсутствует.

• Гликозилированный гидроксилизин присутствует в коллагене, тогда как в эластине он отсутствует.

• Основные поперечные связи, образующиеся в коллагене, представляют собой внутримолекулярные альдольные поперечные связи, тогда как в эластине это внутримолекулярные поперечные связи десмозина..