Разница между ферментом и коферментом

Ключевая разница - фермент против кофермента
 

Химические реакции превращают один или несколько субстратов в продукты. Эти реакции катализируются специальными белками, называемыми ферментами. Ферменты действуют как катализатор для большинства реакций без потребления. Ферменты состоят из аминокислот и имеют уникальные аминокислотные последовательности, состоящие из 20 различных аминокислот. Ферменты поддерживаются небольшими небелковыми органическими молекулами, которые называются кофакторами. Коферменты представляют собой один тип кофакторов, которые помогают ферментам выполнять катализ. Ключевое различие между ферментом и коферментом заключается в том, что фермент представляет собой белок, который катализирует биохимические реакции пока Кофермент - это небелковая органическая молекула, которая помогает ферментам активировать и катализировать химические реакции.. Ферменты - это макромолекулы, а коферменты - это маленькие молекулы..

СОДЕРЖАНИЕ
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое фермент
3. Что такое коэнзим
4. Сравнение бок о бок - фермент против кофермента
5. Резюме

Что такое фермент?

Ферменты являются биологическими катализаторами живых клеток. Это белки, состоящие из сотен или миллионов аминокислот, соединенных вместе как жемчужины на веревочке. Каждый фермент имеет уникальную аминокислотную последовательность и определяется конкретным геном. Ферменты ускоряют практически все биохимические реакции в живых организмах. Ферменты влияют только на скорость реакции, и их присутствие необходимо для инициирования химического превращения, поскольку энзимы понижают энергию активации реакции. Ферменты изменяют скорость реакции без потребления или без изменения химической структуры. Один и тот же фермент может катализировать превращение все большего и большего количества субстратов в продукты, демонстрируя способность снова и снова катализировать одну и ту же реакцию..

Ферменты очень специфичны. Определенный фермент связывается с определенным субстратом и катализирует определенную реакцию. Специфичность фермента обусловлена ​​формой фермента. Каждый фермент имеет активный сайт с определенной формой и функциональными группами для специфического связывания. Только конкретный субстрат будет соответствовать форме активного сайта и связываться с ним. Специфика связывания ферментного субстрата может быть объяснена двумя гипотезами, называемыми гипотезой блокировки и ключа и гипотезой индуцированного соответствия. Гипотеза блокировки и ключа указывает на то, что совпадение между ферментом и субстратом является специфическим, аналогичным замку и ключу. Гипотеза об индуцированной подгонке говорит о том, что форма активного сайта может измениться, чтобы соответствовать форме конкретной подложки, аналогично перчаткам, подходящим для руки.

На ферментативные реакции влияют несколько факторов, таких как pH, температура и т. Д. Каждый фермент имеет оптимальное значение температуры и значение pH для эффективной работы. Ферменты также взаимодействуют с небелковыми кофакторами, такими как протезные группы, коферменты, активаторы и т. Д., Чтобы катализировать биохимические реакции. Ферменты могут быть разрушены при высокой температуре или высокой кислотности или щелочности, потому что они являются белками.

Рисунок 01: Модель индуцированного подбора активности фермента.

Что такое кофермент?

Химическим реакциям помогают небелковые молекулы, называемые кофакторами. Кофакторы помогают ферментам катализировать химические реакции. Существуют различные типы кофакторов, и коферменты являются одним из них. Коэнзим - это органическая молекула, которая соединяется с комплексом ферментных субстратов и способствует процессу катализа реакции. Они также известны как вспомогательные молекулы. Они состоят из витаминов или получены из витаминов. Поэтому диеты должны содержать витамины, которые обеспечивают необходимые коферменты для биохимических реакций..

Коферменты могут связываться с активным центром фермента. Они слабо связываются с ферментом и помогают химической реакции, предоставляя функциональные группы, необходимые для реакции, или изменяя структурную конформацию фермента. Следовательно, связывание субстрата становится легким, и реакция направляется к продуктам. Некоторые коферменты действуют как вторичные субстраты и химически изменяются в конце реакции, в отличие от ферментов.

Коферменты не могут катализировать химическую реакцию без фермента. Они помогают энзимам стать активными и выполнять свои функции. Как только кофермент связывается с апоферментом, фермент становится активной формой фермента, называемой голоферментом, и инициирует реакцию..

Примерами коферментов являются аденозинтрифосфат (АТФ), никотинамид-адениндинуклеотид (NAD), флавин-адениндинуклеотид (FAD), коэнзим A, витамины B1, B2 и B6 и т. Д..

Рисунок 02: Связывание кофактора с апоферментом

В чем разница между ферментом и коферментом?

Фермент против Коэнзима
Ферменты - это биологические катализаторы, которые ускоряют химические реакции..	Коферменты - это органические молекулы, которые помогают ферментам катализировать химические реакции..
Молекулярный Тип
Все ферменты являются белками.	Коферменты небелковые.
Изменение из-за реакции
Ферменты не изменяются из-за химической реакции.	Коферменты химически изменяются в результате реакции.
специфичность
Ферменты специфические.	Коферменты не специфичны.
Размер
Ферменты большие молекулы.	Коферменты представляют собой более мелкие молекулы.
Примеры
Амилаза, протеиназа и киназа являются примерами ферментов.	NAD, ATP, кофермент A и FAD являются примерами коферментов.

Основная информация - Фермент против Коэнзима

Ферменты катализируют химические реакции. Коферменты помогают ферментам катализировать реакцию, активируя ферменты и обеспечивая функциональные группы. Ферменты - это белки, состоящие из аминокислот. Коферменты не являются белками. Они в основном получены из витаминов. Это разница между ферментами и коферментами.

Ссылка:
1. «Ферменты». RSC. Н.п., н.д. Web. 15 мая 2017. .
2. «Структурная биохимия / фермент / коферменты». Структурная биохимия / Фермент / Коэнзимы - Wikibooks, открытые книги для открытого мира. Н.п., н.д. Web. 15 мая 2017. .

Изображение предоставлено:
1. «Индуцированная диаграмма соответствия» Автор: TimVickers, векторизация Fvasconcellos - Предоставлено TimVickers (Public Domain) через Commons Wikimedia
2. «Ферменты» от Moniquepena - собственная работа (общественное достояние) через Commons Wikimedia