Разница между гемоглобином и миоглобином

Гемоглобин против миоглобина

Миоглобин и гемоглобин являются гемопротеинами, которые способны связывать молекулярный кислород. Это первые белки, чья трехмерная структура была решена с помощью рентгеновской кристаллографии. Белки - это полимеры аминокислот, соединенные пептидными связями. Аминокислоты являются строительными блоками белков. Исходя из их общей формы, эти белки подразделяются на глобулярные белки. Глобулярные белки имеют несколько сферическую или эллипсоидальную форму. Различные свойства этих уникальных глобулярных белков помогают организму перемещать молекулы кислорода между ними. Активный сайт этих специальных белков состоит из протопорфирина IX железа (II), заключенного в водостойкий карман.

Миоглобин

Миоглобин встречается в виде мономерного белка, в котором глобин окружает гем. Он действует как вторичный переносчик кислорода в мышечной ткани. Когда мышечные клетки работают, им нужно большое количество кислорода. Мышечные клетки используют эти белки для ускорения диффузии кислорода и принимают кислород во время интенсивного дыхания. Третичная структура миоглобина сходна с типичной водорастворимой структурой белка глобулы.

Полипептидная цепь миоглобина имеет 8 отдельных правосторонних α-спиралей. Каждая молекула белка содержит одну гемную протезную группу, а каждый гемный остаток содержит один центрально координированный атом железа. Кислород напрямую связан с атомом железа в протезной группе гема.

Гемоглобин

Гемоглобин встречается в виде тетрамерного белка, в котором каждая субъединица состоит из глобина, окружающего гем. Это общесистемный переносчик кислорода. Он связывает молекулы кислорода, а затем переносится через кровь эритроцитами.

У позвоночных кислород диффундирует через легочную ткань в эритроциты. Поскольку гемоглобин является тетрамером, он может связывать сразу четыре молекулы кислорода. Связанный кислород затем распределяется по всему телу и выгружается из эритроцитов в дыхательные клетки. Затем гемоглобин забирает углекислый газ и возвращает его обратно в легкие. Таким образом, гемоглобин служит для доставки кислорода, необходимого для клеточного метаболизма, и удаляет образующийся продукт отходов, углекислый газ..

Гемоглобин состоит из нескольких полипептидных цепей. Человеческий гемоглобин состоит из двух α (альфа) и двух β (бета) субъединиц. Каждая α-субъединица имеет 144 остатка, а каждая β-субъединица имеет 146 остатков. Структурные характеристики субъединиц α (альфа) и β (бета) аналогичны миоглобину.

Гемоглобин против миоглобина

• Гемоглобин транспортирует кислород в крови, в то время как миоглобин транспортирует или накапливает кислород в мышцах.

• Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, а гемоглобин состоит из нескольких полипептидных цепей.

• В отличие от миоглобина, концентрация гемоглобина в эритроцитах очень высока.

• В начале миоглобин очень легко связывает молекулы кислорода и в последнее время становится насыщенным. Этот процесс связывания очень быстр в миоглобине, чем в гемоглобине. Гемоглобин изначально связывает кислород с трудом.

• Миоглобин присутствует в виде мономерного белка, а гемоглобин - в виде тетрамерного белка..

• Два типа полипептидных цепей (две α-цепи и две β-цепи) присутствуют в гемоглобине.

• Миоглобин может связывать одну молекулу кислорода, так называемый мономер, в то время как гемоглобин может связывать четыре молекулы кислорода, так называемый тетрамер.

• Миоглобин связывает кислород более плотно, чем гемоглобин.

• Гемоглобин может связывать и разгружать как кислород, так и углекислый газ, в отличие от миоглобина.