Разница между протеазой и пептидазой

Ключевое отличие - протеаза против пептидазы
 

Белки являются макромолекулами. Они в основном состоят из углерода, водорода, кислорода и азота. Это жизненно важное питательное вещество благодаря его роли в структурных и функциональных аспектах организма. Переваривание белка или протеолиз начинается в желудке, хотя основная часть переваривания белка происходит в тонкой кишке с использованием ферментов поджелудочной железы. Конечным продуктом переваривания белка являются аминокислоты, которые легко всасываются в тонкой кишке и транспортируются через кровь к органам-мишеням. Разложение белка также является распространенной процедурой, применяемой в промышленных условиях. Деградация белка в основном происходит в таких отраслях, как кожа, шерсть и пищевая промышленность. Распад белка является катализируемой ферментом реакцией. Следовательно, в настоящее время эти ферменты производятся во всем мире с использованием технологии рекомбинантных ДНК. Два протеолитических фермента, протеаза и пептидаза, участвуют в деградации белка в природных явлениях, а также в промышленном масштабе.. Протеазы представляют собой тип гидролаз, которые участвуют в расщеплении пептидной связи в белках, в то время как пептидазы представляют собой тип протеаз, которые способны расщеплять концевые концы пептидной цепи.. Это ключевое различие между протеазой и пептидазой.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое протеаза
3. Что такое пептидаза
4. Сходство между протеазой и пептидазой
5. Сравнение бок о бок - протеаза против пептидазы в табличной форме
6. Резюме

Что такое протеаза?

Протеаза представляет собой тип гидролазы, которая подпадает под категорию ферментных комиссионных класса 3 (EC3). Протеаза участвует в активации нуклеофила, который будет атаковать углерод пептидной связи. Эта нуклеофильная атака сопровождается образованием промежуточного высокоэнергетического вещества. Чтобы стабилизировать этот промежуточный продукт, нестабильный комплекс будет разлагаться для достижения стабильности. Эта деградация приведет к расщеплению пептидной связи, в результате чего два фрагмента пептидов. Основываясь на этом каталитическом механизме, существует четыре основных типа протеаз: аспарагиновые протеазы, цистеиновые протеазы, аспартил-протеазы и металлопротеазы. Метод нуклеофильной атаки незначительно отличается в каждом классе ферментов.

Протеазы используются в двух основных контекстах: в естественных условиях при переваривании и расщеплении белка, в промышленных условиях для производства коммерческих продуктов..

В контексте физиологии протеазы необходимы для переваривания пищевых белков, обмена белков, деления клеток, свертывания крови, передачи сигнала, процессинга полипептидных гормонов, апоптоза и жизненного цикла некоторых болезнетворных организмов, включая репликацию ретровирусы.

Рисунок 01: Протеаза

Промышленное применение протеаз - это производство кожи, производство шерсти, производство фрагментов Кленова, синтез пептидов, расщепление нежелательных белков во время очистки нуклеиновых кислот, использование протеаз в экспериментах по культивированию клеток и диссоциации тканей, подготовка фрагментов рекомбинантных антител для исследований, диагностики и терапия.

Протеазы далее делятся на экзопептидазы и эндопептидазы в соответствии с местом атаки на пептидную связь.

Что такое пептидаза?

Пептидаза является типом протеазы. Механизм действия пептидазы сходен с протеазой. Пептидаза характеризуется как экзопептидаза и участвует в расщеплении концевых пептидных связей. Концевые пептидные связи могут представлять собой либо карбоксиконцевые концы, либо аминоконцевые концы.

Рисунок 02: Действие пептидазы

Подобно протеазам, пептидазы также имеют два основных применения. Они в физиологии и в промышленных приложениях.

Каковы сходства между протеазой и пептидазой?

• Оба протеолитические ферменты.
• Оба являются ферментами гидролазы.
• Оба фермента могут быть получены с помощью технологии рекомбинантных ДНК.
• Оба фермента участвуют в расщеплении пептидной связи белков и расщеплении белков.
• Оба имеют применение в промышленности - кожевенной промышленности, шерстяной промышленности, пищевой промышленности и технологии рекомбинантных ДНК и протеомики..
• В физиологии протеазы и пептидазы используются в процессе пищеварения.

В чем разница между протеазой и пептидазой?

Протеаза против пептидазы
Протеазы - это ферменты, расщепляющие пептидную связь в белках.	Пептидазы представляют собой тип протеазы, которая способна расщеплять концевые концы пептидной цепи..
действие
Протеазой могут быть эндопептидазы или экзопептидазы.	Пептидазы являются экзопептидазами.

Основная информация - протеаза против пептидазы

Протеазы и пептидазы являются протеолитическими ферментами, которые играют различные функциональные роли в физиологии. Основное различие между протеазами и пептидазами заключается в том, что протеазы могут быть эндопептидазами или экзопептидазами, тогда как пептидазы являются экзопептидазами. В настоящее время эти ферменты получают с помощью технологии рекомбинантных ДНК, поскольку это приведет к высокому выходу и высококачественным конечным продуктам, которые являются экономически эффективными.

Скачать PDF версию протеазы против пептидазы

Вы можете скачать PDF версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме, как указано в примечаниях. Пожалуйста, загрузите PDF версию здесь Разница между протеазой и пептидазой

Ссылки:

1.Mótyán, JánosAndrás, et al. «Исследования применения протеолитических ферментов в молекулярной биологии». Биомолекулы, MDPI, декабрь 2013, доступно здесь. Доступ 15 сентября 2017 г..
2. «Структурная биохимия / ферментативный каталитический механизм / протеазы». Структурная биохимия / Ферментативный каталитический механизм / Протеазы - Wikibooks, открытые книги для открытого мира, Доступные здесь. Доступ 15 сентября 2017 г..

Изображение предоставлено:

1. «Сериновая протеаза» Тинастеллы из английских Wikibooks - перенесено из en.wikibooks в Commons. (Общественное достояние) через Wikimedia Commons
2. «Пептидазные действия». Автор: Boumphreyfr - собственная работа (CC BY-SA 3.0) с помощью Commons Wikimedia