ключевое отличие между субстратом и активным сайтом является то, что субстрат представляет собой химическое соединение, которое может подвергаться химической реакции, тогда как активный сайт представляет собой специфическую область на ферменте.
Ферменты являются биологическими катализаторами. Это белки, которые могут уменьшить энергию активации химической реакции, чтобы уменьшить энергетический барьер этой реакции. Следовательно, это может увеличить скорость реакции. Реагентом реакции, в которой участвуют ферменты, является «субстрат». Этот субстрат связывается с активным сайтом фермента. Реакции происходят там. В конце концов, он выпускает продукты реакции.
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое субстрат
3. Что такое активный сайт
4. Сравнение бок о бок - субстрат против активного сайта в табличной форме
5. Резюме
Субстрат является реагентом реакции, которая подвергается химическому изменению с образованием продуктов реакции. Мы наблюдаем изменения этого соединения, чтобы определить скорость реакции. Ферменты действуют на это соединение в каталитических реакциях. Когда имеется одна молекула субстрата, она связывается с ферментом на активном сайте фермента. После этого образуется комплекс фермент-субстрат. Затем он подвергается химической реакции. В конце концов, он превращается в продукты. Эти продукты затем выпускаются с активного сайта. Но если существует более одного субстрата, они будут связываться с активным сайтом в определенном порядке. Тогда они будут реагировать вместе, чтобы дать конечные продукты.
Рисунок 01: Реакции на ферменты
Если субстрат дает окрашенные продукты в конце, то мы говорим, что субстрат является «хромогенным». Точно так же, если он дает флуоресцентный продукт, мы говорим, что он «флуорогенен». Хотя ферменты в большинстве случаев специфичны для субстрата, некоторые ферменты могут реагировать с широким спектром субстратов.
Активный сайт фермента - это область, где субстрат связывается с ферментом до того, как он подвергнется химической реакции. Этот регион имеет два важных сайта; сайт связывания и каталитический сайт. Сайт связывания имеет остатки, с которыми реагенты могут временно связываться. Кроме того, он имеет остатки, которые могут катализировать химическую реакцию. Следовательно, это каталитический сайт. Кроме того, эта область фермента очень мала по сравнению со всем объемом фермента. Обычно активный сайт состоит из трех-четырех аминокислот.
Рисунок 02: Активный сайт фермента
Активные сайты специфичны для субстратов. Это означает, что каждый активный сайт имеет определенную форму, которая соответствует определенной подложке. Расположение аминокислот в этой области определяет эту специфичность. Иногда ферменты связываются с некоторыми кофакторами в качестве помощи для их каталитической функции. Продукты химической реакции выходят из активных центров.
Субстрат является реагентом реакции, которая подвергается химическому изменению с образованием продуктов реакции. Это соединение превращается в продукты. Кроме того, это химическое соединение, которое действует как реагент химической реакции. Активный сайт фермента - это область, где субстрат связывается с ферментом до того, как он подвергнется химической реакции. Эта область превращает субстраты в продукты с более низкой скоростью реакции. Что еще более важно, это область, которая состоит из трех-четырех аминокислот, где может происходить химическая реакция.
Субстрат и активный сайт - это два термина, которые мы используем в отношении каталитических реакций, в которых в качестве катализатора используются ферменты. Разница между субстратом и активным сайтом заключается в том, что субстрат представляет собой химическое соединение, которое может подвергаться химической реакции, тогда как активный сайт представляет собой специфическую область на ферменте..
1. «Субстрат (химия)». Википедия, Фонд Викимедиа, 10 июля 2018 г. Доступно здесь
2. «Активный сайт». Википедия, Фонд Викимедиа, 10 июля 2018 г. Доступно здесь
1. 'Обвязка энзимом-субстратом' By ImranKhan1992 - собственная работа, (CC0) через Commons Wikimedia
2. «Ферментная структура», Томас Шафи - собственная работа (CC BY 4.0) через Commons Wikimedia