Переваривание белка является очень важным процессом в общей процедуре переваривания в живых организмах. Сложные белки перевариваются в его мономеры аминокислот и всасываются через тонкую кишку. Белки необходимы, поскольку они выполняют основную функциональную и структурную роль в организме. Переваривание белка происходит с помощью ферментов, расщепляющих белок, которые включают трипсин, химотрипсин, пептидазы и протеазы. Трипсин - это фермент, расщепляющий белок, который расщепляет пептидную связь по основным аминокислотам, которые включают лизин и аргинин. Химотрипсин также является ферментом, расщепляющим белки, который расщепляет пептидную связь по ароматическим аминокислотам, таким как фенилаланин, триптофан и тирозин. ключевое отличие между трипсином и химотрипсином находится положение аминокислоты, в которой он расщепляется в белке. Трипсин расщепляется в положениях основных аминокислот, тогда как химотрипсин расщепляется в положениях ароматических аминокислот.
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое трипсин
3. Что такое химотрипсин
4. Сходство между трипсином и химотрипсином
5. Сравнение бок о бок - трипсин против химотрипсина в форме таблицы
6. Резюме
Трипсин является 23,3 кДа белком, который принадлежит к семейству сериновых протеаз, а его основными субстратами являются основные аминокислоты. Эти основные аминокислоты включают аргинин и лизин. Трипсин был открыт в 1876 году Кухне. Трипсин является глобулярным белком и существует в неактивной форме - трипсиноген - зимоген. Механизм действия трипсина основан на активности сериновой протеазы..
Трипсин расщепляется на С-конце основных аминокислот. Это реакция гидролиза, которая протекает при тонкой кишке при рН 8,0. Активация трипсиногена происходит посредством удаления концевого гексапептида, и он продуцирует активную форму; трипсин. Активный трипсин бывает двух основных типов; α - трипсин и β-трипсин. Они отличаются своей термостойкостью и структурой. Активный сайт трипсина содержит гистидин (H63), аспарагиновую кислоту (D107) и серин (S200).
Рисунок 01: Трипсин
Ферментативное действие трипсина ингибируется DFP, апротинином, Ag+, Бензамидин и ЭДТА. Применения трипсина включают диссоциацию ткани, трипсинизацию в культуре клеток животных, триптическое картирование, в пробирке исследования белков, дактилоскопии и в тканевых культурах.
Химотрипсин имеет молекулярную массу 25,6 кДа и принадлежит к семейству сериновых протеаз и является эндопептидазой. Химотрипсин существует в его неактивной форме, которая является химотрипсиногеном. Химотрипсин был открыт в 1900-х годах. Химотрипсин гидролизует пептидные связи в ароматических аминокислотах. Эти ароматические субстраты включают тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстраты этого фермента в основном находятся в L-изомерах и легко действуют на амиды и сложные эфиры аминокислот. Оптимальный рН, при котором действует химотрипсин, составляет 7,8 - 8,0. Существуют две основные формы химотрипсина, такие как химотрипсин А и химотрипсин В, и они немного отличаются по своим структурным и протеолитическим характеристикам. Активный сайт химотрипсина содержит каталитическую триаду и состоит из гистидина (H57), аспарагиновой кислоты (D102) и серина (S195).
Рисунок 02: Химотрипсин
Активаторами химотрипсина являются бромид цетилтриметиламмония, бромид додецилтриметиламмония, бромид гексадецилтриметиламмония и бромид тетрабутиламмония. Ингибиторами химотрипсина являются пептидилальдегиды, бороновые кислоты и производные кумарина. Химотрипсин коммерчески используется для синтеза пептидов, картирования пептидов и снятия отпечатков пальцев.
Трипсин против Химотрипсина | |
Трипсин является ферментом, расщепляющим белки, который расщепляет пептидную связь по основным аминокислотам, таким как лизин и аргинин.. | Химотрипсин, который также является ферментом, расщепляющим белки, расщепляет пептидную связь по ароматическим аминокислотам, таким как фенилаланин, триптофан и тирозин.. |
Молекулярная масса | |
Молекулярный вес трипсина составляет 23,3 кДа.. | Молекулярная масса химотрипсина составляет 25,6 кДа.. |
Подложки | |
Сложные белки перевариваются в его мономеры аминокислот и поглощаются через тонкую кишку. | Ароматические аминокислотные субстраты, такие как тирозин, триптофан и фенилаланин, действуют на химотрипсин. |
Зимогенная форма фермента | |
Трипсиноген является неактивной формой трипсина. | Химотрипсиноген является неактивной формой химотрипсина. |
Возбудители | |
Лантаноиды являются активаторами трипсина. | Цетилтриметиламмоний бромид, додецилтриметиламмоний бромид, гексадецилтриметиламмоний бромид и тетрабутиламмоний бромид являются активаторами химотрипсина. |
Ингибиторы | |
DFP, апротинин, Ag+, Бензамидин и ЭДТА являются ингибиторами трипсина. | Пептидилальдегиды, борные кислоты и производные кумарина являются ингибиторами химотрипсина. |
Пептидазы или протеолитические ферменты расщепляют белки посредством гидролиза пептидной связи. Трипсин расщепляет пептидную связь по основным аминокислотам, тогда как химотрипсин расщепляет пептидную связь по остаткам ароматических аминокислот. Оба фермента являются сериновыми пептидазами и действуют в тонкой кишке в условиях основного рН. В настоящее время проводится много исследований по производству трипсина и химотрипсина с использованием технологии рекомбинантных ДНК с использованием различных видов бактерий и грибов, поскольку эти ферменты обладают высокой промышленной ценностью. В этом разница между трипсином и химотрипсином.
Вы можете скачать PDF версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме, как указано в примечании. Пожалуйста, загрузите PDF версию здесь. Разница между трипсином и химотрипсином
1. «химотрипсин.» Химотрипсин - Руководство по ферментам Уортингтона. Доступна здесь
2. «Трипсин». Трипсин - руководство по ферменту Уортингтона. Доступна здесь
1. 'Серин протеаза' от Tinastella в английских вики-книгах (общественное достояние) через Commons Wikimedia
2.'Chimotrypsin 4cha'By Yikrazuul - собственная работа (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia