Разница между трипсином и пепсином

Ключевая разница - Трипсин против Пепсин
 

Пищеварительные ферменты - это ферменты, которые расщепляют пищу, которую мы едим, на маленькие молекулы, которые могут поглощаться нашим организмом. Эти ферменты помогают в усвоении питательных веществ и поддержании здорового кишечника. Они являются рабочими лошадками нашей пищеварительной системы и участвуют в процессе пищеварения. Мы потребляем различные виды пищи, которые состоят из жиров, белков и углеводов. Различные пищеварительные ферменты работают вместе и распадаются, чтобы разделить эту пищу на более мелкие и более усваиваемые компоненты. Пищеварительные ферменты секретируются слюнными железами, секреторными клетками желудка и поджелудочной железы и секреторными железами тонкой кишки. Существует четыре основных категории пищеварительных ферментов. Это протеазы, липазы, амилазы и нуклеазы. Протеазы, также известные как пептидазы, расщепляют белки на пептиды или аминокислоты. Трипсин и пепсин две протеазы. Пепсин является основным пищеварительным ферментом желудка. Трипсин присутствует в соках поджелудочной железы, выделяемых в тонкую кишку. В этом ключевое отличие трипсина от пепсина..

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое трипсин
3. Что такое пепсин
4. Сходство между трипсином и пепсином
5. Сравнение бок о бок - трипсин против пепсина в форме таблицы
6. Резюме

Что такое трипсин?

Трипсин является протеазой, секретируемой поджелудочной железой в тонкую кишку. Трипсин переваривает белки в пептиды и аминокислоты. Трипсин образуется в неактивной форме, известной как трипсиноген. Трипсиноген активируется в трипсин ферментом, называемым энтеропептидазой. Активированный трипсин катализирует расщепление белков на аминокислоты в основных условиях.

Рисунок 01: Трипсин

Трипсин был впервые обнаружен Вильгельмом Кюне в 1876 году. Трипсин разрывает пептидные цепи в основном на карбоксильной стороне аминокислот лизина или аргинина. Существуют природные ингибиторы трипсина для предотвращения действия активного трипсина в поджелудочной железе, который может быть очень разрушительным. Это бычья поджелудочная железа, овомукоид, соя и бобы Лимы. Эти ингибиторы действуют как конкурентные аналоги субстрата и предотвращают связывание правильного субстрата с активным центром трипсина. Когда эти ингибиторы связываются с трипсином, он образует неактивный комплекс.

Что такое пепсин?

Различные пищеварительные ферменты включены в желудочный сок. Пепсин является основным желудочным ферментом среди них. Пепсин был открыт Теодором Шванном в 1836 году. Структура пепсина является трехмерной. Активный сайт фермента образуется путем скручивания и складывания полипептидных цепей и сближения нескольких аминокислот друг с другом. Пепсин вырабатывается желудочными железами желудка. Он образуется в неактивной форме, известной как пепсиноген, и превращается в активную форму, которая представляет собой пепсин, с помощью HCl в желудке. Пепсин - это протеаза. Он расщепляет белки на пептиды или аминокислоты. Желудок имеет кислые условия. Пепсиновый катализ происходит в этой кислой среде желудка.

Рисунок 02: пепсин

Пепсин эффективен в разрыве пептидных связей между гидрофобными и ароматическими аминокислотами, такими как фенилаланин, триптофан и тирозин. Действие пепсина может быть подавлено путем создания сильнощелочной среды и таких ингибиторов, как пепстатин, сукральфат и т. Д..

Каковы сходства между трипсином и пепсином?

• Пепсин и трипсин расщепляют белки. Оба являются основными протеазами в пищеварительной системе человека.
• Оба фермента секретируются в неактивных формах, таких как пепсиноген и трипсиноген.

В чем разница между трипсином и пепсином?

Трипсин против Пепсин
Трипсин является протеазой, которая работает в тонкой кишке.	Пепсин это протеаза, которая работает в желудке.
средний
Трипсин действует в щелочной среде	Пепсин действует в кислой среде.
Место расположения
Трипсин обнаружен в тонкой кишке.	Пепсин обнаружен в желудке.
Тип протеазы
Трипсин является протеазой поджелудочной железы.	Пепсин - желудочная протеаза.
Неактивная форма
Неактивной формой трипсина является трипсиноген.	Неактивная форма пепсина - пепсиноген.
активация
Трипсиноген активируется в трипсин ферментом, называемым энтеропептидазой.	Пепсиноген активируется в пепсин с помощью HCl.
открытие
Трипсин был открыт Вильгельмом Кюне в 1876 году.	Пепсин был открыт Теодором Шванном в 1836 году.

Основная информация - Трипсин против Пепсин

Трипсин и пепсин - две протеазы, которые действуют на белки и распадаются на пептиды и аминокислоты. Трипсин вырабатывается поджелудочной железой и выделяется в тонкую кишку. Пепсин вырабатывается желудочными железами. Это один из основных желудочных ферментов. В этом разница между трипсином и пепсином.

Скачать PDF версию Трипсин против Пепсин

Вы можете скачать PDF версию этой статьи и использовать ее в автономном режиме, как указано в примечании. Пожалуйста, загрузите PDF версию здесь Разница между трипсином и пепсином.

Ссылки:

1. Пелусо, доктор философии Майкл Р. «Каковы функции трипсина?» LIVESTRONG.COM. Leaf Group, 18 июня 2015 года. Веб. Доступна здесь. 21 июля 2017.
2.»пепсин.» Wikipedia. Фонд Викимедиа, 13 июля 2017 года. Интернет. Доступна здесь. 21 июля 2017.

Изображение предоставлено:

1. «Активный сайт трипсина». Fdardel - собственная работа (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia
2. «Пепсин» Тиеси из немецкой языковой Википедии (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia