Разница между активатором фермента и ингибитором фермента

ключевое отличие между активатором фермента и ингибитором фермента является то, что Активатор фермента может увеличивать активность фермента, тогда как ингибитор фермента может снижать активность фермента.

Ферменты - это белки, они состоят из аминокислот и являются биологическими катализаторами. Катализатор - это любое соединение, которое может снизить скорость химической реакции. Два типа соединений могут влиять на активность ферментов; они активаторы и ингибиторы. Давайте поговорим более подробно об этих соединениях.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные отличия
2. Что такое ферментный активатор
3. Что такое ферментный ингибитор
4. Сравнение между активатором фермента и ингибитором фермента в форме таблицы.
5. Резюме

Что такое ферментный активатор?

Активаторы ферментов - это химические вещества, которые могут связываться с ферментом для повышения его активности. Следовательно, они могут напрямую влиять на активность фермента. Они действуют противоположно тому, как действуют ингибиторы ферментов. В большинстве случаев они действуют путем связывания с некоторыми областями, отличными от активных сайтов фермента. Это то, что мы называем «аллостерическими сайтами» фермента.

Иногда субстрат или сам реагент действует как активатор, когда этот реагент связывается с одним активным центром фермента. Следовательно, он может увеличивать сродство фермента к субстратам и активировать и другие активные сайты. Некоторые важные примеры этих молекул включают гексокиназу-I и глюкокиназу.

Что такое фермент ингибитор?

Ингибиторы ферментов представляют собой химические вещества, которые могут связываться с ферментом для снижения его активности. Следовательно, они могут напрямую влиять на активность фермента. Они действуют противоположно тому, как действуют активаторы ферментов. Аналогично, большинство ингибиторов блокируют активные сайты фермента. Тем самым они могут снижать активность фермента.

Рисунок 01: Связывание ингибиторов и активаторов в аллостерическом сайте фермента

Иногда они также связываются с аллостерическими участками. Связывание этой молекулы может быть либо обратимым, либо необратимым. При обратимом связывании ингибиторы удаляются из фермента после блокирования связывания субстрата. Напротив, при необратимом связывании ингибиторы могут необратимо изменять форму активного сайта. Следовательно, больше субстратов не будет связываться с активным центром фермента. Некоторые типичные примеры включают лекарственные средства, ингибитор рибонуклеазы и т. Д..

В чем разница между активатором фермента и ингибитором фермента?

Активаторы ферментов - это химические вещества, которые могут связываться с ферментом для повышения его активности. Следовательно, они могут влиять на активность фермента. Некоторые распространенные примеры активаторов ферментов включают гексокиназу-I и глюкокиназу. Ингибиторы ферментов представляют собой химические вещества, которые могут связываться с ферментом для снижения его активности. Следовательно, они могут снижать активность фермента. Следовательно, это ключевое различие между активатором фермента и ингибитором фермента. Некоторые распространенные примеры ингибиторов ферментов включают лекарственные средства, ингибитор рибонуклеазы и т.д..

Резюме - Ферментный активатор против энзимного ингибитора

Активаторы и ингибиторы представляют собой две молекулы, которые могут влиять на активность фермента. Разница между активатором фермента и ингибитором фермента заключается в том, что активаторы фермента могут увеличивать активность фермента, тогда как ингибиторы фермента могут уменьшать активность фермента..

Ссылка:

1. «Ферментный активатор». Википедия, Фонд Викимедиа, 15 июля 2018 г. Доступно здесь 
2. «Ингибитор фермента». Википедия, Фонд Викимедиа, 3 июля 2018 г. Доступно здесь  

Изображение предоставлено:

1. 'Рисунок 06 05 05' CNX OpenStax, (CC BY 4.0) через Викисклад Commons